Фермент является димером, состоит из двух субъединиц: В (мозговая ) и М (мышечная).

↑

▷ Содержание

⇐ ПредыдущаяСтр 32 из 126Следующая ⇒

А. К какому классу относится КК? Сколько изоформ у данного фермента?

Б. Какой набор изоформ КК в различных тканях?

В. В диагностике каких заболеваний можно использовать определение активности КК в сыворотке крови?

Г. Укажите значение данной реакции.

Д. Опишите механизм образования креатинфосфата в организме.

Стр 122

А. КК относится к классу трансфераз. Мололекула КК – димер, состоящий из субъединиц 2 типов: М(мышца) и В(мозг). Из этих субъединиц образуются 3 изофермента – ВВ, МВ, ММ. Изофермент ВВ находится преимущественно в головном мозге. ММ – в скелетных мышцах и МВ – в сердечной мышце. Изоформы КК имеют разную электрофоретическую подвижность.

Б.Фермент КК представлен 3 изоферментами, различающимися по электрофоретической подвижности:

ВВ - мозговой изофермент, отражающий патологию клеток головного мозга

МВ - сердечный изофермент, изменяющийся при повреждении клеток миокарда

ММ - мышечный изофермент, находящийся в скелетных мышцах

В.Креатин киназа является ферментом клеточного метаболизма. Активность МВ-изоформы (также повышается и общая креатинфосфокиназа) в сыворотке крови повышается при инфаркте миокарда. Её повышение (МВ-изоформы) отмечается уже через 2-4 часа после острого болевого приступа; возврат показателя к норме происходит достаточно быстро (на 3-6 сутки), поэтому определение общей креатинкиназы в крови в более поздние сроки для диагностики инфаркта миокарда малоинформативно. Повышение активности креатинкиназы нередко наблюдается и при острых миокардитах, однако является не столь выраженным и держится значительно дольше, чем при инфаркте. Активность ММ-формы в сыворотке повышается при прогрессирующей мышечной дистрофии, при нарушениях скелетных мышц. Высокая активность общей креатинкиназы нередко встречается при травматических повреждениях и заболеваниях скелетных мышц (например, при прогрессирующей мышечной дистрофии, миопатии, дерматомиозите), а также при некоторых заболеваниях головного мозга, после хирургических операций, приема больших доз психотропных препаратов и алкоголя, при любых видах шока, гипотиреозе. Снижение уровня креатинкиназы часто выявляется при тиреотоксикозе (повышенный выброс гормонов щитовидной железы). Изоформа ВВ не может проникать через гематоэнцефалический барьер, поэтому в крови практически не определяется и диагностического значения не имеет.

В результате неферментного дефосфорилирования, главным образом в мышцах, креатинфосфат превращается в креатинин, выводимый с мочой. Суточное выделение креатинина у каждого индивидуума постоянно и пропорционально общей массе.

Г. Креатинфосфат – макроэргическое соединение, которое накапливается в мышечной и нервной ткани и служит резервной формой энергии. Креатинфосфат активно используется в работающей мышце. Креатинфосфат обеспечивает ресинтез АТФ в первые секунды работы (5-10 сек), когда ни анаэробный гликолиз, ни аэробное окисление глюкозы и жирных кислот

еще не активировано, и кровоснабжение мышцы не увеличено. В клетках нервной ткани креатинфосфат поддерживает жизнеспособность клеток при отсутствии кислорода. Также Креатинфосфат совместно с АТФ постоянно присутствуют в мозговой ткани и в случае прекращения доступа кислорода мозг может «просуществовать» немногим более минуты за счет резерва лабильных фосфатов.

Д.

1. аргинин + глицин                              гуанидинацетат + орнитин

Е₁ - глицинамидинотрансфераза

В почках образуется гуанидинацетат при действии глицинамидинотрансферазы. Далее реакции переходят в печени.

2. гуанидинацетат + S-аденозилметионин                   креатин +  

S-аденозилгомоцистеин

Е₂ – гуанидинацетатметилтрансфераза

Реакция идет в печени. Гуанидинацетат траспортируется в печень, где происходит реакция метилирования с образованием креатина.

3.Далее креатин с током крови переносится в мышцы и клетки мозга, где из него образуется высокоэнергетическое соединение креатинфосфат. Эта реакция легко обратима и катализируется креатинкиназой.

40

Рассмотрите реакции и укажите:

А. Класс ферментов (Е₁,Е₂) и их название;

Б. Найдите по метаболической карте и опишите структуру витамина, входящего в состав кофермента; опишите структуру кофермента и тип реакций, катализируемый им;

 В. Опишите функцию кофермента в реакциях и расшифруйте аббревиатуру НАД⁺  и  НАДН;

Г. Назовите процесс, в котором принимают участие данные реакции, укажите его значение;

Познавательные статьи:



Техника нижней прямой подачи мяча

Комплекс физических упражнений для развития мышц плечевого пояса

Стандарт Порядок надевания противочумного костюма

Общеразвивающие упражнения без предметов